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La mwbafumarato idratasi (o mwbqfumarasi) è un mwbgenzima, appartenente alla classe delle mwbwliasi, che è coinvolto nel mwcaciclo di Krebs e che catalizza l'mwcqidratazione (aggiunta di una molecola di mwcgH2O mediante un mwdadoppio legame) del mwdqfumarato in mwdgL-malato. Catalizza la seguente reazione:

mwea(S)-mweqmalato ⇄ mwegfumarato + mwewH2O

• Classi

• Note

• Bibliografia

• Voci correlate

• Altri progetti

• Collegamenti esterni

Vi sono due classi di fumarasi: la classe I e la classe II.cite-ref-urlfh-fumarate-hydratase-1-0[1] La classificazione dipende dalla disposizione delle loro subunità relative, dalla necessità di metallo e dalla loro stabilità termica. Le fumarasi di classe I sono in grado di modificare lo stato o diventare inattive se sottoposte a calore o radiazioni, sono sensibili all'mwhaanione mwhqsuperossido, sono dipendenti dal ferro II (Fe2+) e sono proteine mwhgdimeriche, comprensive di circa 120 kD. Le fumarasi di classe II si trovano nei mwhwprocarioti e negli mwiaeucarioti; sono enzimi tetramerici di 200.000 D che contengono tre distinti segmenti di amminoacidi significativamente omologhi. Sono anche indipendenti dal ferro e termo-stabili. I procarioti sono noti per avere tre diverse forme di fumarasi: fumarasi A, fumarasi B e fumarasi C. Quest'ultima fa parte delle fumarasi di classe II, mentre le fumarasi A e le fumarasi B sono classificate come di classe I.cite-ref-pmid12021453-2-0[2]

cite-note-urlfh-fumarate-hydratase-11. ↑ mwkwLynch AM, Morton CC, mwlamwlqFH (fumarate hydratase)., su mwlgatlasgeneticsoncology.org, Atlas of Genetics and Cytogenetics in Oncology and Haematology, 1º luglio 2006.

cite-note-pmid12021453-22. ↑ mwmgEstévez M, Skarda J, Spencer J, Banaszak L, Weaver TM, mwmwmwnaX-ray crystallographic and kinetic correlation of a clinically observed human fumarase mutation, in mwnqProtein Sci., vol.mwng 11, n.mwnw 6, giugno 2002, pp.mwoa 1552-7, mwoqDOI:mwog10.1110/ps.0201502, mwowPMCmwpa mwpq2373640, mwpgPMIDmwpw mwqa12021453.

• Alberty, R.A. mwraFumarase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. e Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 5, Academic Press, New York, 1961, pp.mwrq 531–544.

• Kanarek, L. e Hill, R.L. mwrwThe preparation and characterization of fumarase from swine heart muscle. J. Biol. Chem. 239 (1964) 4202–4206. mwsaEntrez PubMed 14247669

• mwtaCiclo di Krebs

• mwtgAciduria fumarica

Altri progetti

• Wikimedia Commons

• Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su Fumarato idratasi

• mwuw(EN) Struttura della fumarasi di lievito (Protein Data Bank)., su rcsb.org. URL consultato il 29 settembre 2006 (archiviato dall'url originale il 3 marzo 2016).